Biochemikerinnen der Uni Düsseldorf für den Zukunftspreis nominiert
Sanfte Enzyme ersetzen aggressive Chemie

Enzyme wirken als Katalysatoren und sorgen dafür, dass chemische Prozesse gezielter ablaufen. Maria-Regina Kula und ihre Kollegin Martina Pohl haben diese Biokatalysatoren für die Produktion nutzbar gemacht. Die Forscherinnen wurden dafür in diesem Jahr für diese Entwicklung mit dem Deutschen Forschungspreis ausgezeichnet, der Anfang Dezember vom Bundespräsidenten verliehen wurde.

DÜSSELDORF. "Das wird nicht gelingen, das ist zu teuer", hatten Wissenschaftlerkollegen Maria-Regina Kula immer wieder entgegnet, wenn die Biochemikerin von ihrem Plan sprach, Enzyme möglichst einfach herzustellen, um sie technisch als Reaktionsbeschleuniger - so genannte Katalysatoren - nutzen zu können. Doch die Biochemikerin ließ sich nicht beirren. Sie entwickelte ein Verfahren, mit dem biologische Katalysatoren in einem breiten Anwendungsspektrum nutzbar werden. Gemeinsam mit ihrer Kollegin Martina Pohl ist sie in diesem Jahr für den Deutschen Zukunftspreis nominiert worden. Die beiden sind die ersten Frauen, die für diesen Preis vorgeschlagen wurden.

"Das Verdienst der beiden Forscherinnen ist, dass sie es geschafft haben, ein bekanntes Enzym, das so teuer war, dass es niemand für die technische Katalyse in Betracht zog, so billig herzustellen, dass es heute in technischem Maßstab genutzt werden kann", erläutert Christian Wandrey, Leiter des Instituts für Biotechnologie II am Forschungszentrum Jülich, die Bedeutung der Entwicklung.

Biokatalysatoren in großen Mengen hergestellt

Enzyme sind schon lange als Reaktionsbeschleuniger bekannt. Maria- Regina Kula war schon zu ihrer Studienzeit fasziniert von den Fähigkeiten der Makromoleküle. Die Enzyme sind im Vergleich zu anorganischen Katalysatoren um den Faktor 100 000 bis eine Million mal schneller und dabei auch sehr viel spezifischer. "Man kann Glukose in etwa 100 verschiedene Verbindungen umwandeln. Für den Zellprozess ist vielleicht nur eine gewollt, diese kann durch ein Enzym exakt herbeigeführt werden", sagt die emeritierte Direktorin des Instituts für Enzymtechnologie an der Heinrich- Heine- Universität Düsseldorf.

Enzyme sind Proteine (Eiweißsubstanzen). Sie bestehen aus Aminosäuren. Die Herstellung der Enzyme ist einfach: Es reicht, entsprechenden Mikroorganismen, die sie produzieren, mit Zucker, Ammoniak und einigen Spurenelemente zu füttern. Dabei entsteht jedoch häufig ein Produktgemisch, aus dem der einzelne Biokatalysator nur mit großem Aufwand isoliert werden kann. Mit ihrer Methode hat es Kula nicht nur geschafft, Enzyme in so großen Mengen herzustellen, dass sie auch industriell genutzt werden können. Es ist der Biochemikerin auch gelungen, die katalytischen Eigenschaften einzelner Enzyme durch gezielte Veränderungen in der Molekülstruktur zu optimieren. Dadurch sind die Biokatalysatoren deutlich leistungsfähiger geworden und können nun auch unter raueren Bedingungen - wie beispielsweise höhere Temperaturen - genutzt werden, ohne dass sie ihre Wirkung einbüßen.

Martina Pohl hat schließlich die Wirkung der Enzyme mit Evolutionsstrategien der Natur - durch Veränderung der DNS - weiter verbessert. Dabei macht sich die Biochemikerin die Tatsache zunutze, dass der Bauplan für jedes Eiweißmolekül eines Organismus in dessen Erbgut (DNS) aufgezeichnet ist. Pohl hat dazu zunächst die Erbinformation für das jeweilige Enzym isoliert und anschließend den Bauplan gezielt variiert. Für die Chemie ist diese Entwicklung von großer Bedeutung: "So wie die Aufklärung des menschlichen Genoms große Zukunftschancen bei der Heilung genetisch bedingter Krankheiten eröffnet, ermöglichen die Herstellung und Weiterentwicklung von Enzymen eine Revolution der klassischen Chemie - hin zu mehr Effizienz und zu mehr Nachhaltigkeit", so die Einschätzung Wandreys.

Wirksamkeit von Enzymen optimiert

Das von den Forscherinnen entwickelte und inzwischen patentierte Verfahren nennt sich "Rationales Protein Design". Es wird in zahlreichen Labors, aber auch für technische Zwecke eingesetzt. So stellt die Degussa AG damit spezielle Aminosäuren her. Die Aminosäure L-Methionin ist beispielsweise ein wichtiger Bestandteil von Infusionslösungen und ein Baustein für Medikamente wie Blutdrucksenker.

Doch auch international ist die Biokatalyse von Bedeutung. Dabei werden nicht nur anspruchsvolle Produkte wie Medikamente und Pflanzenschutzmittel mit Hilfe von Enzymen hergestellt, sondern längst auch billigere Produkte wie Zucker. Im Rahmen des NEPSA-Projekts sind acht Forscherteams damit beschäftigt, mit optimierten Enzymen Zucker im industriellen Maßstab herzustellen. Beteiligt sind hier der dänische Konzern Danisco, die Uni Kopenhagen und das dänische Carlsberg Institut. Das Projekt zielt auf die wirtschaftliche Nutzung von Zucker in der Nahrungsmittel-, Pharma- und Kosmetikindustrie.

Produktionsprozesse der Papier- und Textilindustrie hat dagegen der zum europäischen Forschungsprojekt "Biotech2" zählende Verbund "Extremophiles as cell factories". Hier arbeiten 48 Forschungsinstitute zusammen mit neun Partnern aus der Industrie daran, mit Hilfe von Biokatalysatoren Prozesse in der Papier- und Textilindustrie umweltverträglicher zu machen.

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